A IMPORTÂNCIA DO CRESCIMENTO INFANTO-JUVENIL ENVOLVENDO OS RECEPTORES DE IGF, SEJA NO CRESCIMENTO DA ALTURA OU O SEU ENVOLVIMENTO EM OUTROS TECIDOS IMPORTANTES EM HUMANOS. DR. JOÃO SANTOS CAIO JR ET DRA. HENRIQUETA V. CAIO –ENDOCRINOLOGIA – NEUROENDOCRINOLOGIA – FISIOLOGIA.

RECEPTOR TIROSINA QUINASE

Os IGFs são conhecidos por ligar o receptor de IGF-I, o receptor da insulina, o receptor de IGF-2, o receptor relacionado com insulina e, possivelmente, outros receptores. O receptor de IGF-I é o "fisiológico" receptor- IGF-I que se liga a ele com afinidade significativamente maior do que se liga ao receptor de insulina. Tal como o receptor da insulina, o receptor do IGF-I é um receptor tirosina-quinase , ou seja, os sinais de receptor, fazendo a adição de uma molécula de fosfato em determinadas tirosinas. O receptor de IGF-2, apenas se liga ao IGF-2 e atua como um "receptor de eliminação" não há vias de sinalização intracelular, que funcionam apenas como um agente sequestrante de IGF-2 e IGF-2 prevenção de sinalização.

ÓRGÃOS E TECIDOS AFETADOS POR IGF-I

Uma vez que muitos tipos de tecidos diferentes expressam o receptor de IGF-1, efeitos do IGF-1 são diversificados. Atua como um fator neurotrófico, induzindo a sobrevivência dos neurônios. Isso faz com que o músculo esquelético hipertrofie, induzindo à síntese de proteínas e bloqueando a atrofia muscular. É protetor das células da cartilagem, e está associado com a ativação de osteócitos e, portanto, pode ser um fator para anabolismo ósseo. Uma vez que em concentrações elevadas é capaz de ativar o receptor da insulina, que também pode complementar os efeitos da insulina.

AS PROTEÍNAS IGF-BINDING (LIGADORAS)

IGF-1 e IGF-2 são regulados por uma família de proteínas conhecidas como as proteínas de ligação do fator IGF. Estas proteínas ajudam a modular a ação do IGF em formas complexas, que envolvem a inibição da ação do IGF, impedindo a ligação ao receptor de IGF-1, bem como, possivelmente, promoção da ação do IGF através do auxílio na entrega ao receptor e aumentar a semi-vida do IGF. 

IGFBPs

Atualmente, existem seis proteínas de ligação do fator IGF que foram caracterizadas que são as proteínas de ligação (IGFBP-1 a IGFBP-6). Não existem atualmente dados significativos que sugerem que as IGFBPs desempenham papéis importantes em adição à sua capacidade para regular os IGFs. IGFBP-I; Insulin-like growth factor-binding protein 1 (PI-1), também conhecida como proteína placentária 12 (PP12) é uma proteína que, em humanos é codificada pelo gene IGFBP-I. Este gene é um membro da família do insulin-like growth factor de proteína de ligação (IGFBP) e codifica uma proteína com um domínio de IGFBP-I e um tipo de domínio tireoglobulina. A proteína se liga tanto à insulina como a fatores de crescimento (IGF) I e II e circula no plasma. A ligação desta proteína prolonga a semi-vida dos IGFs e altera a sua interação com os receptores da superfície celular. Variantes de splicing alternativo de transcrição, que codificam diferentes isoformas, foram caracterizados. IGFBP-2; Insulin-like growth factor de proteína de ligação 2 é uma proteína que, em humanos é codificada pelo gene IGFBP-2. IGFBP-3, este gene é um membro da família do insulin-like growth factor binding (proteína IGFBP) e codifica uma proteína com um domínio de IGFBP e tipo I de domínio tireoglobulina. A proteína forma um complexo ternário com a insulina-like growth factor subunidade ácido-lábil (IGFALS) e ou insulin-like growth factor (IGF) I ou II. Nesta forma, que circula no plasma, prolonga a semi-vida do IGF e altera a sua interação com os receptores da superfície celular. Variantes de splicing (splicing é um processo que remove os íntrons e junta os éxons depois da transcrição do mRNA. O splicing só ocorre em células eucarióticas, já que o DNA das células procarióticas não possui íntrons, é uma fundamental estrutura para clivar essas ligações entre os nucleotídeos é o spliceossomo) alternativo de transcrição, que codificam diferentes isoformas, foram caracterizadas. A IGFBP-4 é uma proteína única e consistentemente inibe várias células cancerígenas, “in vivo” e “in vitro”. A sua ação inibidora foi demonstrada “in vivo” na próstata e no cólon. 

RNAm E RNAt

 É segregada por todas as células do câncer de cólon. IGFBP-5, “caracterização do gene cromossômico e promotor de insulina humana-like growth factor binding protein-5" J Biol. Chem. 269 (14):. 10891-8 PMID 7.511. 611.IGFBP – 6, proteínas de ligação do IGF que prolongam a semi-vida dos IGFs e têm sido utilizados para inibir ou estimular os efeitos de promoção de crescimento dos IGFs em cultura de células. Elas alteram a interação do IGF com os receptores da superfície celular. O que podemos deduzir é que nem todas as IGFBPs, são muito claras, entretanto, interferem inquestionavelmente no desenvolvimento celular dentro e fora das células humanas, ou seja, nas membranas exógenas e no citosol, portanto, interfere no crescimento desde a fase fetal (IGF-II) até a fase infanto-juvenil, mais em outras áreas teciduais na fase adulta.

Dr. João Santos Caio Jr.
Endocrinologia – Neuroendocrinologista
CRM 20611

Dra. Henriqueta V. Caio
Endocrinologista – Medicina Interna
CRM 28930

Como Saber Mais:
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Referências Bibliográficas:
Dr. João Santos Caio Jr, Endocrinologista, Neuroendocrinologista, Dra Henriqueta Verlangieri Caio, Endocrinologista, Medicina Interna – Van Der Häägen Brazil, São Paulo,Brasil. 2012, Cohen P, Rogol AD, CL Deal, et al. Wit JM: 2007 ISS participantes da oficina de consenso. Declaração de consenso sobre o diagnóstico e tratamento de crianças com baixa estatura idiopática:. Um resumo da Sociedade de Pesquisa Hormônio do Crescimento, o Lawson Wilkins Pediatric Endocrine Society e da Sociedade Européia de Endocrinologia Pediátrica Oficina J Clin Endocrinol Metab . 2008; 93:4210-4217. Van Gool SA, Kamp GA, Odink RJ, et al. Altas doses de tratamento com GH limitada ao período pré-puberal em crianças com baixa estatura idiopática não aumentar a altura do adulto. Eur J Endocrinol. 2010 Apr; 162 (4) :653-60. Epub 2010 Jan 28.Collett-Solberg PF, Misra M. Drogas e Terapêutica da Sociedade de Endocrinologia Pediátrica Lawson Wilkins. O papel da insulina humana recombinante-like growth factor-1 no tratamento de crianças com baixa estatura. J Clin Endocrinol Metab . 2008; 93:10-18. 

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